SRP（信號肽識別粒子）的三個重要的功能
(1)它能和新生的分泌蛋白的信號肽相結合；(2)還能和位于膜上的蛋白受體相結合；(3)延伸制動。
SRP活性能在體外由單個成分獲得再生。其實有功能的SRP可由一種7SRNA和其它一些蛋白組裝而成。像其它轉運和跨膜蛋白一樣，SRP普遍存在于真核生物中。
SRP和SRP受體二者的催化功能是將帶有新生肽的核糖體轉移到膜上。第一步是信號肽被SRP識別。然后SRP和其受體結合，核糖體結合到膜上。SRP受體在蛋白質轉運中的作用是短暫的。當SRP和信號肽結合時，它阻止了翻譯。蛋白合成停止。這是在新合成的多肽鏈長70aa左右時發生的。（這樣25-30殘基的信號肽伸在核糖體外面，相鄰的約40個aa仍在核糖體中）。
當SRP與其受體結合時，SRP釋放出信號肽，然后核糖體和膜上的其它成分（尚未鑒別出）結合，此時翻譯得到恢復。當核糖體被傳遞到膜上時，SRP及其受體的作用已完成了，又進入新的循環。再自由地發動另一些新生肽和膜的結合。
此SRP7SRNA可分成兩部分：5′端的100個堿基和3′端的45個堿基，這一段和AluRNA順序密切相關，因此定義為Alu結構域（Aludomain）。RNA余下的部分由SRNA功能域（sRNAdomain）構成。
RNP不同的部位對于靶蛋白具有相應三種功能。在體外用SRP的識別來研究每部分的功能。54KDa的蛋白只有一個分子，它不直接和RNA結合。而是和19KDa的蛋白結合，19KDa蛋白與RNA的兩個未端結合。P54用來識別信號肽；P68/72雙體結合于RNA的中心區域，它是用來識別SRP的受體及蛋白的越膜轉運。P9/14二聚體結合在此RNA分子另一端的附近。它負責延伸制動。
SRP的受體是含有72Kda和30KDa兩個亞基的二聚體。大亞基的N-端錨定在ER中，蛋白的大部分伸在胞液中，蛋白的此區域的大部分順序與核結合蛋白相似，帶有很多正電荷的aa，表明SRP受體識別SRP中的7SRNA。
為什么協同翻譯的蛋白進入內皮網狀系統，而翻譯后轉運的蛋白就要進入線粒體和葉綠體呢？還沒有充分的證據來明確回答此問題，且在酵母中輸入ER的蛋白卻發生在翻譯后轉運，這使問題更為突出。兩種過程對能量的需求是不同的。轉運到線粒體或葉綠中需要一種電位差，而進入ER時需ATP。這并不意味著蛋白系統的作用涉及到能量的提供。核糖體的存在對于在協同翻譯轉運中維持蛋白進入膜中時的正確幾何形狀是需要的。
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